Kispeptin(legătură:https://www.bloomtechz.com/synthetic-chemical/peptide/kisspeptin-powder-cas-1145998-81-7.html) este o moleculă mică de peptidă compusă din 54 de resturi de aminoacizi. Formula sa moleculară este C26H45N7O6S, cu o greutate moleculară de 5477,73 Daltoni. Secvența de aminoacizi a peptidei kisspeptin este foarte conservată la diferite specii, ceea ce înseamnă că structura sa de bază rămâne neschimbată în diferite organisme. Proteina sa precursoare suferă o serie de modificări și procese de îmbinare în timpul procesului de traducere, formând în cele din urmă Kisspeptin matur. Structura este formată din șapte resturi de aminoacizi - Helix, care este antiparalelă cu o structură compusă din patru resturi de aminoacizi - Conexiune cu lanț pliabil. Această structură permite legarea la receptorul cuplat cu proteina G (GPR54) și activarea căii sale de semnalizare.
Kisspeptina nu numai că reglează funcția reproductivă feminină în hipotalamusul central și glanda pituitară, dar joacă și un rol în ovarele locale. Peptida locală kisspeptin din ovar nu este implicată numai în reglarea funcției ovocitelor, celulelor granuloase și a corpului galben, ci și influențată de gonadotropine, fotoperioadă, sistemul nervos simpatic și metabolism.
Kisspeptina este o neuropeptidă importantă care reglează funcția reproductivă feminină, exprimată în hipotalamus, pituitar și ovare și are efecte de reglare asupra diferitelor stadii ale HPOA. Kisspeptin este un produs al genei KiSS{0}} inhibitoare a celulei melanomului și este o peptidă naturală izolată de Kotani și colab. în 2001, care prezintă activitate agonistă împotriva receptorului GPR54 cuplat cu proteina G orfană din placenta umană.
Kisspeptina, cunoscută și ca peptidă Kiss1 sau peptidă RFRP-1, este o neuropeptidă găsită în corpul uman.
1. Compoziție chimică: Kisspeptin este o peptidă cu moleculă mică compusă din 54 de resturi de aminoacizi, cu o formulă moleculară de C26H45N7O6S și o greutate moleculară de 5477,73 Daltoni. Structura sa include un N-terminal hidrofil compus din nouă aminoacizi și un C-terminal hidrofob compus din patru aminoacizi.
2. Structura chimică: Secvența de aminoacizi a Kisspeptin este foarte conservată la diferite specii, ceea ce înseamnă că structura sa de bază rămâne neschimbată în diferite organisme. Structura sa include un N-terminal relativ lung și un C-terminal mai scurt. În plus, Kisspeptin are și un reziduu de cisteină (Cys), care joacă un rol crucial în procesul de disulfură al peptidelor.
3. Structura secundară: Structura secundară a Kisspeptin este compusă în principal din - Compus din bucle spiralate și aleatorii. Dintre acestea, ondularea aleatorie ocupă cea mai mare parte a peptidei, în timp ce - Helixul reprezintă doar 20% din totalul peptidei. Această structură secundară permite Kisspeptin să se lege de receptorul cuplat cu proteina G (GPR54) și să-și activeze calea de semnalizare.
4. Structura terțiară: Structura terțiară a Kisspeptin a fost determinată prin tehnici de difracție a cristalelor de raze X și rezonanță magnetică nucleară (RMN). Structura sa este alcătuită din șapte resturi de aminoacizi - Helix, care este antiparalelă cu o structură compusă din patru resturi de aminoacizi - Conexiune cu lanț pliabil. Această structură permite Kisspeptin să se lege de GPR54 și să-și activeze calea de semnalizare.
5. Configurație stereoscopică: Kisspeptin este o configurație S cu o stereoconfigurație trans-ciclată. Această configurație tridimensională este crucială pentru legarea Kisspeptin la GPR54 și pentru activarea căii sale de semnalizare.
6. Modificare și splicing: precursorul Kisspeptin suferă o serie de modificări și procese de splicing în timpul procesului de traducere, formând în cele din urmă o Kisspeptin matură. Aceste procese includ hidroxilarea prolinei, dehidrogenarea glicinei și formarea de legături disulfurice. Aceste modificări și procese de îmbinare sunt cruciale pentru activitatea biologică a Kisspeptin.
7. Stabilitate: Kisspeptin are un anumit grad de stabilitate în organism. Are o anumită rezistență la enzimele degradante, cum ar fi acidul, alcalii, tripsina și pepsina. Cu toate acestea, în anumite condiții, Kisspeptin poate fi, de asemenea, degradat, în special în medii cu temperaturi ridicate, acide puternice sau alcaline.
8. Sinteză chimică și recombinare: Kisspeptina poate fi obținută prin sinteză chimică sau metode de recombinare. Sinteza chimică implică de obicei mai multe reacții chimice plictisitoare, inclusiv condensare, deprotejare, desalinizare și alte etape. Metoda de recombinare, pe de altă parte, utilizează tehnici de inginerie genetică pentru a exprima proteina precursor a Kisspeptin în microorganisme precum Escherichia coli sau drojdie și apoi este supusă post-procesării pentru a obține Kisspeptin matur.
9. Detectare și analiză: Conținutul de Kisspeptin în organisme este foarte scăzut, așa că sunt necesare metode analitice sensibile pentru a-l detecta și analiza. Aceste metode includ radioimunoassay (RIA), test imunosorbent legat de enzime (ELISA), spectrometrie de masă (MS), etc. Printre acestea, ELISA este una dintre metodele de detectare cele mai frecvent utilizate, care poate detecta conținutul de Kisspeptin și modificările acestuia în corpul.
Kisspeptina, cunoscută și ca peptidă Kiss1 sau peptidă RFRP-1, este o neuropeptidă izolată pentru prima dată din placenta umană în 2001. Ea participă în principal la reglarea sistemului reproducător feminin și stimulează eliberarea de GnRH prin legarea de proteina G. receptorul cuplat GPR54, jucând astfel un rol în activitățile ulterioare ale axei reproductive. În ultimii ani, cu cercetări aprofundate asupra Kisspeptin, acesta a fost exprimat în hipotalamus central, pituitar și ovar, reglând diferite legături ale HPOA și poate juca un rol important în boli precum tumorile. Prin urmare, perspectivele de dezvoltare ale Kisspeptin merită așteptate cu nerăbdare.
Cu toate acestea, trebuie subliniat că sunt necesare cercetări și studii clinice suplimentare pentru a determina dacă Kisspeptin poate servi ca țintă medicamentoasă pentru tratarea bolilor legate de sistemul reproductiv feminin. În plus, este nevoie de mai mult sprijin pentru cercetare pentru a determina dacă Kisspeptin are aplicații potențiale în tratarea altor boli, cum ar fi tumorile. Pe scurt, Kisspeptin joacă un rol important ca neuropeptidă în reglarea sistemului reproducător feminin, iar perspectivele sale de dezvoltare merită așteptate. Dar sunt necesare mai multe cercetări și studii clinice pentru a verifica potențialul său terapeutic. Există kisspeptine disponibile pentru vânzare la începutul Shaanxi. Dacă aveți nevoie de ele, puteți trimite un e-mail pentru consultare.